Leucin Aminopeptidase Assay Kit

Leucin Aminopeptidase (LAMA) er en blanding av peptider og regnes som en av de kraftigste naturlige konkurrerende modulatorene tilgjengelig. Det er i stand til å blokkere virkningen av flere aminoksidaser, og dermed effektivt redusere aktivitetsnivået til enzymet/enzymene. Leucin er en velkjent aminosyre som spiller en viktig rolle i proteinsyntesen. Leucin virker som en hemmer av cystinaminoksidase (CAAO), og forhindrer derved nedbrytning av nukleotidene i DNA, som en komplementær aktivitet til deaminering av flere kjemikalier. Leucin har også vist seg å være en kraftig aktivator av peroksylase og er en av forløperne til de glykosylerte proteinene. Leucin er også funnet å ha anti-aminosyreaktiviteter og har blitt brukt som et kosttilskudd.

Leucinaminopeptidase (LAMA) er en viktig forbindelse for mange forskningsstudier innen nevrokjemi. LAMA-hemmere har vist seg å være effektive ved nevrodegenerative lidelser, som slag, Huntingtons sykdom, oppmerksomhetssvikt (ADD) og demens, siden de er effektive i å hemme aktiviteten til glykosylerte veier. Leucin beskytter synapser mot overdreven stimulering, forhindrer degenerasjon av dendritter i hjernen, forhindrer dannelse av nevrotubuli og forhindrer akkumulering av acetylkolin i nevroner. Leucin antas å forbedre nevrotransmisjon, synaptisk plastisitet. Leucinmolekylet fungerer også som et insulinreseptorsubstrat og har blitt studert ved diabetes og fedme. Leucin har også blitt brukt i behandlingen av Parkinsons sykdom, og det antas at denne aminosyren kan være i stand til å reversere noen av de kognitive manglene knyttet til denne sykdommen.

Leucin kan hydrolyseres av bukspyttkjertelenzymet insulin, noe som fører til produksjon av insulin. Leucinmolekyler binder seg deretter sammen med glukose. Glukosemolekylet fester seg deretter til leucinreseptoren på overflaten av nervecellen og setter i gang en prosess som kalles "fosforylering". Fosforylering er en kompleks reaksjon som involverer binding av glukosemolekyler til leucinreseptoren. Dette gjør at en større mengde glukose kan transporteres til cellene og gir i sin tur cellene energi. Leucin er den viktigste kjemiske nevrotransmitteren i sentralnervesystemet og er involvert i prosesser som læring og hukommelse, øyebevegelser, muskelkoordinasjon, muskelstyrke, immunitet, blodtrykksregulering og aldring av huden.

Det finnes mange forskjellige metoder for analyse av peptider og andre proteinmolekyler med aminosyrerester. En metode inkluderer bruk av fluorescerende prober som er følsomme for tilstedeværelsen av leucinaminopeptidase. Tilstedeværelsen av denne forbindelsen i proteinprøven etter visuell inspeksjon vil indikere graden av hydrolyse som forekommer. Ulike konsentrasjoner av leucinaminopeptidase vil ha ulike konsekvenser. Som et eksempel vil høye nivåer av dette stoffet gi en mye mer uttalt visuell effekt enn lave nivåer.

Hovedrollen til Leucin aminopeptidase er å bryte ned dobbeltbindingen mellom to aminosyrer, l-glutaminsyre og l-lysin. Disse to proteinene er avgjørende for funksjonen til muskelcellene. L-glutaminsyren er viktig i dannelsen av kollagen, mens l-lysinet er essensielt for syntesen av proteiner som nukleinsyren. Når nivået av disse to aminosyrene er unormalt lavt, kan det føre til alvorlige og noen ganger livstruende tilstander.

Den primære blot-forbindelsen som brukes for denne analysen er N-fenyl-taurin-derivatet av leucinaminopeptidase. Dette spesielle derivatet binder seg til membranen til tarmepitelcellene og frigjør AMP fra bindingsstedet. Leucin AMP påvises deretter av membranens opptakskapasitet ved en bestemt pH. Denne spesielle typen analyse er ideell for å bestemme effekten av terapeutiske intervensjoner og bestemme doseringsnivåer.

Det finnes en rekke forskjellige metoder for å måle den katalytiske aktiviteten til enzymet. En av disse metodene innebærer å bruke et substrat som er komplementært til enzymet. Tilstedeværelsen av komplementært substrat vil endre hastigheten som enzymet er i stand til å katalysere reaksjonen på. Denne typen metode utføres vanligvis på ikke-essensielle blot-molekyler fordi tilstedeværelsen av et molekyl som krever en spesifikk energikilde vil redusere den totale effektiviteten til molekylet. En annen metode for å måle aminopeptidaseaktivitet bruker mikroorganismer som vokser i reagensrør. Disse cellene vokser og deler seg for å danne en kultur, og hastigheten de reproduserer kan deretter måles.

Leucinpeptidene i aminopeptidasene gir den energiske mekanismen som enzymene er i stand til å katalysere reaksjonen på. Aminosyrer holdes sammen av en peptidbinding. Dette er fordi aminosyrer enten kan være avledet direkte fra protein eller de kan være avledet fra andre kjemiske forbindelser som krever en energikilde for å sette i gang dannelsen. En peptidbinding lar en eller flere aminosyrer fungere som ett enkelt stykke av et molekyl, noe som resulterer i en mye høyere hastighet av molekylær bevegelse enn det som ville vært mulig hvis de kjemiske komponentene ble separert. Leucinaminopeptidasene brukes således til å gi et bredt spekter av diagnostiske og terapeutiske tester.

Originale produkter på https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html